蛋白质
蛋白质是细胞和生物体的重要组成成分。一个哺乳动物的细胞包含约1万种蛋白质分子，数量可达100亿个。肌肉、皮肤、血液、毛发的主要成分都是蛋白质。蛋白质的丰富种类和数量说明其在生物体内发挥着举足轻重的作用。
蛋白质的作用
蛋白质的主要作用可概括为以下8个：
1.生物结构的成分 这类蛋白质多数是不溶的纤维状蛋白，称为结构蛋白，给细胞提供强度和保护，如α-胶原蛋白等。
2.调节功能 这类蛋白质能调节其他蛋白质执行生理功能或直接调节生物体生理活动，称为调节蛋白，如胰岛素等。
3.催化功能 在细胞内各种生化反应中起催化作用的酶大多也是蛋白质，目前发现的酶有3000多种。
4.防御和进攻功能 这类蛋白质可以抵抗病原体的感染，如抗体、补体等，还有凝血酶和纤维蛋白原等血液凝固蛋白。此外，蛇毒、蜂毒、神经毒蛋白等也是生物攻防的武器。
5.运动功能 机体的运动能力也是一些蛋白质赋予的，如肌肉的收缩依靠肌动蛋白，肌球蛋白。鞭毛，纤毛的摆动依靠微管蛋白等。
6.转运功能 这类蛋白质有转运相关物质的能力，如膜蛋白转运特定物质到膜内；血红蛋白能够转运氧气；线粒体内膜上的电子传递体也是蛋白质。
7.信号传递 这类蛋白质能够传递信号调控细胞内代谢活动，如含氮类激素通过与相应受体结合的方式传递信号。
8.供能作用 在生物体内糖类和脂肪供给不足的情况下，蛋白质能够作为供能物质。
蛋白质的组成和结构
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
氨基酸
氨基酸，广义上是指含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，但一般的氨基酸则是指构成蛋白质的结构单位。在组成蛋白质的氨基酸中，除脯氨酸及其衍生物外，结构上有共同特点：在与羧基(-COOH)相连的碳原子（α碳原子）上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸；这些氨基酸的不同之处在于它们的侧链，即R基团不同。
除甘氨酸以外，其余各种α-氨基酸的α-碳原子都是不对称的，因此氨基酸可以有立体异构体，即旋光异构。氨基酸的构型是以甘油醛结构为标准，有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸几乎全部都是L-氨基酸。
氨基酸的分类
常见的蛋白质氨基酸有20种，分类方法多样。
根据R基的极性分，可分为
非极性（8种）：
Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met
极性（12种）：
R-基不带电荷的Aa（中性Aa）：Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln
R-基带正电荷的Aa（碱性Aa）：Lys、Arg、His
R-基带负电荷的Aa（酸性Aa）：Glu、Asp
根据R基的结构可分为
1.脂肪族氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Ser、Thr、Cys、Met、Asn、Gln、Asp、Glu、Lys、Arg
2.芳香族氨基酸：Phe、Tyr
3.杂环族氨基酸：Trp、His、Pro
此外，还可从营养学角度将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的酸碱性质
对于含有一个氨基和一个羧基的α-氨基酸来说，在中性水溶液中或固体状态下主要以两性离子（兼性离子）存在，既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，是一类两性电解质，在不同环境下解离方式也不同，K’1和K’2为相应的解离常数，通常写作pK1、pK2。
氨基酸的等电点
由上可知，氨基酸的解离方式取决于所处环境的pH值，调节溶液pH值就可使氨基酸表现出各种带电形式。当溶液处于特定pH时，氨基酸主要以两性离子存在，在溶液中所带净电荷为0，在电场作用下不会向正极或负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。每种氨基酸都有特定的pI。
氨基酸的等电点可以用解离常数进行计算：pI=(pK1+pK2)/2
根据氨基酸等电点不同的原理可以进行氨基酸的分离和分析，方法主要有：离子交换柱层析法、沉淀法和电泳法。
氨基酸的物理性质
1.溶解度
α-氨基酸一般为白色结晶，且每一种的结晶形状不一，大多α-氨基酸能溶于水，少数（Cys、Tyr、Asp、Gly）难溶于水，所有氨基酸均能溶于酸、碱中，不溶于乙醚、酒精等有机溶剂中。
2.光吸收
组成蛋白质的20种Aa均不吸收可见光，在近紫外光区280nm附近，R基团含有芳香环共轭双键的Tyr、Trp、Phe有吸收光的能力。
氨基酸的化学性质
1.与茚三酮反应
在弱酸性条件下与茚三酮共热生成一种紫色化合物，脯氨酸或羟脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
2.与2，4—二硝基氟苯反应
在碱性溶液中生成黄色的二硝基苯氨基酸。此反应最初被Sanger用于测定N—末端氨基酸，又称Sanger反应。
3.与异硫氰酸苯酯反应
在弱碱性条件下，生成苯氨基硫甲酰衍生物。苯氨基硫甲酰在硝基甲烷中与酸作用环化，生成苯乙酰脲衍生物。Edman成功将其用于氨基酸序列分析。
二肽和多肽
肽的结构组成
一个氨基酸中的α-氨基与另一分子中的α-羧基脱水缩合，形成肽键（共价酰胺键），生成的化合物称为二肽。由于肽键的形成，二肽中已无原来的氨基酸结构，故称之为氨基酸残基。
肽键介于单双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转。肽键两端有关原子必须处于同一平面，称为肽平面。绕C-Cα单键转动的为Ψ角，绕N-Cα单键转动的为Φ角，相邻的肽平面通过Cα彼此连接。从Cα看，Cα-C键或N-Cα键顺时针方向旋转用”+”号表示，沿逆时针方向旋转用”-“号表示。
连接氨基酸残基的共价键除肽键外，两个Cys残基的侧链之间可形成二硫键，即胱氨酸残基中的二硫键，又称二硫桥，可稳定肽链空间结构，赋予其一定生物活力。
肽的性质
肽与氨基酸一样具有两性解离的性质，肽的化学反应与氨基酸一样如：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应等，含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液中与Cu2+生成红紫色络合物，称为双缩脲反应。通常可用此反应定性鉴定或定量测定蛋白质。
蛋白质的空间结构
一条多肽链可以有多种不同的构象。根据构象的不同，可以将蛋白质分为纤维蛋白和球蛋白两个基本类型，前者一般是结构蛋白，后者则是执行多种生理功能的功能蛋白。为了研究方便，将蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构4个层次，同时在二、三级结构间又划分出超二级结构和结构域。纤维蛋白具备二级结构或超二级结构，球蛋白具备三级甚至四级结构。
蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构指蛋白质中氨基酸排列顺序，一级结构靠肽键维持，有的还有二硫键参与，如胰岛素、牛胰核糖核酸酶等。蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中的肽链向单一方向卷曲而形成的有周期性重复的主体结构或构象。这种构象是靠氢键来维持的，主要有α-螺旋和β-折叠。
(1)α-螺旋
α-螺旋肽链是蛋白质分子中最常见、最典型的二级结构原件。多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互紧密盘曲成规则的周期性构象，即右手螺旋或左手螺旋，天然蛋白质中的α-螺旋绝大多数是右手螺旋。最常见的α-螺旋肽链每圈螺旋具有3.6个氨基酸残基，每圈上升0.54nm。
氨基酸的侧链对α-螺旋也会产生影响：
① 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如Lys，Asp，Glu)，不能形成稳定的α-螺旋。如多聚Lys、多聚Glu。
② Gly在肽中连续存在时，不易形成α-螺旋。
③ Pro（脯氨酸）、羟脯氨酸会中止α-螺旋。
④ R基较大的氨基酸（如Ile）不易形成α-螺旋。
⑤ R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α-螺旋的形成。
(2)β-折叠
由两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向通过氢键连接在一起，相邻两肽链以相同或相反方向平行排列成片层状结构，也称β-角蛋白。天然的β-角蛋白有丝心蛋白，存在于蚕丝和蛛丝中，由于其肽链较为舒展，故弹性较差。β-角蛋白还存在于鸟类和爬行类的羽毛、皮肤、鳞片中。
蛋白质的其他二级结构还有β-转角和不规则卷曲等
(3)β-转角
也称β-弯曲、回折或发夹结构。是指肽链出现180°回折，由弯曲处的第一个Aa残基的-C=O与第四个Aa残基的-NH之间形成氢键。产生一种不很稳定的环形结构。
(4)不规则卷曲
又称自由绕曲，是一种没有规则的松散肽链结构，酶的功能部位通常位于这种构象区域内。
蛋白质的超二级结构和结构域
(1)超二级结构
超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，但是没有聚集成具有功能的结构域。基本的超二级结构有3类：
α α：纤维状蛋白主要结构元件。
β×β：β-发夹活性中心结构。
βαβ:反向平行的β折叠与α-螺旋，或相互平行垂直的α-螺旋。如锌指结构，具有识别作用。
(2)结构域
结构域是球蛋白的折叠单位，是一条多肽链在超二级结构基础上进一步绕曲折叠而成的紧密结构。对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上的相对独立的结构域缔合而成三级结构，这些结构域在空间上彼此分隔，各自具有部分生物学功能；对于较小的蛋白质分子或亚基，结构域和三级结构是一个意思，即该蛋白质是单结构域的。
eg.免疫球蛋白(IgG)由12个结构域组成，其中两个轻链上各有2个，两个重链上各有4个，补体结合部位与抗原结合部位处于不同的结构域。
蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是多肽链在各种二级结构的基础上，主要靠氢键、疏水键、盐键和范德华力等次级键（弱键）维持，进一步盘绕折叠形成具有一定规律的三维空间结构。此外，二硫键也起到重要作用。
蛋白质的四级结构
一些球蛋白分子上有2条以上肽链，这些肽链以次级键相互组合形成特定构象，称为蛋白质的四级结构。
综上，球状蛋白质三维结构的形成：多肽链的主链首先折叠成一系列二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲），相邻的构象单元随即组合成规则的超二级结构，若干超二级结构进一步组成结构域，两个或多个结构域形成具有独立三级结构的亚基，若干亚基组装成具有特定四级结构的寡聚体。